Als Vorbild die Natur

Streng genommen ist die Nanotechnik ein alter Hut. Sie ist bereits einmal ziemlich erfolgreich in die Tat umgesetzt worden: vor etwa 3,5 Milliarden Jahren von der Natur.

Viren, Bakterien und später die Zellen höherer Organismen sind Fabriken mit Nanomaschinen, die mit einer unglaublichen Automatisierung und Effizienz arbeiten. Auch wenn das Bild der Fabrik geradezu hässlich klingt, wollen wir es in der Sprache der Industrieproduktion einmal  durchspielen. Schließlich geht es hier um Technik.

Im Zentrum dieser imaginären Werkshalle befindet sich ein Informationsspeicher, in dem die Baupläne aller Gegenstände in Form einer unglaublich langen Lochkarte vorliegen – die DNS. Wird ein neues Teil benötigt, fertigt eine kleine Maschine – das Polymerase-Enzym – eine Kopie des Lochkartenabschnitts – des Gens – an, auf dem der Plan für das Teil liegt. Die so erzeugte kurze Lochkarte – die Messenger- oder Boten-RNS – wird dann zu einer Maschine – dem Ribosom – transportiert und dort in den Leseschlitz gesteckt.

Kleine Behälter – die Transfer-RNS – haben bereits das Rohmaterial – die Aminosäuren – herbeigeschafft, die dann anhand der Lochkarteninformation zu dem gewünschten Teil zusammenmontiert werden – dem Protein. Förderbänder, die sich durch die ganze Halle ziehen – das Transportprotein Kinesin –, schaffen außerdem Schrauben und andere Kleinteile herbei, die durch Luken in der Hallenwand – die Poren in der Zellmembran – angeliefert worden sind.

Dort wird auch ein Energieträger bereitgestellt – positiv geladene Wasserstoffionen –, der kleine Batterien auflädt – das ADP-Molekül. Die aufgeladenen Batterien – das ATP-Molekül – werden dann zu den kleinen und großen Maschinen in der Halle gebracht, wo sie den Produktionsprozess zum Laufen bringen. Die einzige wirkliche Besonderheit ist, dass wir uns diese Werkshalle in der Schwerelosigkeit einer Erdumlaufbahn vorstellen müssen.

Es gibt kein Oben und kein Unten, alles scheint durcheinander zu schweben – im Zellplasma. Alles funktioniert vollautomatisch, es gibt keine Arbeiter, die die Behälter hin und her transportieren oder das Kopieren einer Lochkarte in Gang setzen. Und diese imaginäre Werkshalle hat Ausmaße von nur einigen hundert Nanometern – bei Bakterien – bis zu ein paar Mikrometern – bei Zellen in Pflanzen, Tieren und Menschen.

Der amerikanische Chemiker George Whitesides hat denn auch einmal bewundernd festgestellt: „Die Frage ist, wo wir nach neuen Ideen für Nanowerkzeug-Design suchen. Sollten wir uns den Kopf über die Fließbänder bei General Motors zerbrechen oder über das Innere eines Bakteriums wie Escherichia coli?“  Für die meisten von uns sind Bakterien etwas unglaublich Primitives und dazu noch mit Krankheiten verbunden. Angesichts der Komplexität ihrer „Nanofabrikation“ ist dieses Vorurteil wohl unhaltbar.

Der Bauplan befindet sich in dem nur zwei Nanometer dicken  zusammengeknäuelten Faden der DNS. Drei Milliarden Basenpaare bilden die Buchstaben, in denen der Plan verfasst ist. Sie hängen wie Leitersprossen zwischen zwei verdrillten Strängen. Bis zu 60 dieser Basen können mit Hilfe des Polymerase-Enzyms in einer Sekunde aus diesem Doppelstrang ausgelesen werden. 

Dieses spaltet zunächst den Doppelstrang auf, so dass die Information in Form eines einzelnen Stranges aus Ribonukleinsäure (RNS) zusammengesetzt werden kann. Dessen Basenfolge entspricht dann genau der halben „Strickleiter“ des entsprechenden DNS-Abschnitts. Die RNS wandert nun als Messenger-RNS zum Ribosom, der Proteinfabrik der Zelle.

Wie stellt das Ribosom, das einen Durchmesser von gut 20 Nanometern hat , daraus die Proteine her? Es sorgt dafür, dass an den Strang der Messenger-RNS die Transfer-RNS-Moleküle andocken. Das sind ebenfalls Einzelstränge, die aber zu einer kleeblattartigen Form verbogen sind. Am „Stiel“ dieses Kleeblatts hängt eine Aminosäure, die gleich gebraucht wird. Am mittleren „Blatt“ befinden sich nun drei Basen, die wie Schlüssel und Schloss genau zu den ersten drei Basen der Messenger-RNS passen. Angedockt.

Nach demselben Prinzip legt eine zweite Transfer-RNS direkt daneben an. Und siehe da: Die Aminosäure, die an ihrem Ende hängt, greift sich mit Unterstützung eines Enzyms die Aminosäure der ersten Transfer-RNS. Eine dritte Transfer-RNS dockt an, und die beiden ersten Aminosäuren werden nun an ihre angehängt. Dieses Spiel geht so lange weiter, bis das Ende der Messenger-RNS erreicht ist. An der letzten Transfer-RNS hängt nun eine ziemlich lange Kette aus  Hunderten von Aminosäuren: ein Protein. Zehn Aminosäuren kann ein Ribosom in einer Sekunde zusammenmontieren. Zwischen 5000 und 20.000 Ribosomen befinden sich in einem Bakterium. Sie produzieren in jeder Sekunde Hunderte von Proteinen.

Auch die Außenwand der so genannten prokaryotischen Zelle, also einer Bakterie, ist ein Meisterwerk. Sie ähnelt der Hülle eines Fußballs: Die Lederhaut gibt Stabilität, und die Gummiblase darunter verhindert, dass Luft entweicht oder Schmutz eindringt. Die Lederhaut entspricht der festeren Zellwand, die Gummiblase der Zellmembran. Nur fünf bis acht Nanometer dick, hält sie fremde Atome und Moleküle außen vor. Stränge aus phosphorhaltigen Fettsäuremolekülen sind parallel zu einer dichten Matte angeordnet, durch die nichts hindurchdringt außer durch einige Transportpunkte. So kann die Zelle in ihrem Innern andere chemische Bedingungen aufrechterhalten, als außen herrschen.

Um einige der genannten Prozesse in Gang zu setzen, braucht eine Zelle Energie. Schon eine Purpurbakterie verfügt über ein kompliziertes Energiesystem, an dessen Nachbau sich Nanoingenieure die Zähne ausbeißen würden. Der  Energiespeicher der Zelle ist das Molekül Adenosindiphosphat (ADP). Das ist ein Zuckermolekül, an dem auf der einen Seite eine Adeningruppe und auf der anderen zwei Phosphatgruppen hängen. Um es aufzuladen, hängt ein Enzym, das an der Innenwand der Zellmembran sitzt, die so genannte ATP-Synthase, dem ADP eine dritte Phosphatgruppe an. Aus dem ADP wird das ATP, das Adenosiontriphosphat. Genau in der Verbindung zwischen der zweiten und dritten Phosphatgruppe ist die nutzbare Energie nun gespeichert. Dann kann sie beispielsweise von einem anderen Enzym im Inneren der Zelle angezapft werden, indem die Verbindung wieder aufgebrochen wird.

Damit die ATP-Synthase das Aufladen der „Zellbatterie“ bewerkstelligen kann, braucht sie pro Ladevorgang drei bis vier Protonen (also positive Wasserstoffionen). Deshalb befindet sie sich genau unter einem Kanal in der Zellemembran, der diese Protonen von außerhalb der Zelle herbeischafft. Wo aber kommen diese nun wieder her?

An manchen Stellen stülpt sich die Zellmembran ein und bildet Taschen, die ins Zellinnere hineinragen. In diesen Taschen werden mit Hilfe der Photosynthese Protonen gebildet. Hier befinden sich nämlich lichtempfindliche Pigmente, die unter anderem das Bakteriochlorophyll enthalten. Das ist ein recht kompliziertes Molekül. Wird es von einem Lichtteilchen angeregt, kann es ein Elektron an ein weiteres Molekül, P870 genannt, übertragen. Das setzt nun seinerseits eine chemische Reaktionskette in Gang, bei der Protonen entstehen – und die werden dann ins Innere der Zelle transportiert, um bei der ATP-Bildung zur Verfügung zu stehen. Der ganze Vorgang dauert nur Billionstel Sekunden.

Das mag alles sehr kompliziert erscheinen. Aber die Trennung von Lichtsammeln und der eigentlichen Elektronenreaktion führt zu einer größeren Effizienz. Die Pigmentmoleküle können von Ultraviolett bis Infrarot ein großes Lichtspektrum schlucken – davon können Solarzellenbauer nur träumen –, während das P870 auf den Start der Reaktionskette spezialisiert ist. Bei anderen Bakterienarten und Pflanzen ist die Photosynthese sogar noch komplizierter.

weiter am Dienstag: Die Werkzeuge